پروٽين ڇا آهي؟ سادي ۽ پيچيده پروٽين جو مثال

سمجهڻ لاء ڪيئن اهم جي پروٽين آهي، ان کي چڱي طرح معلوم جملي Fridriha Engelsa پگهار لاء ڪافي آھي: ". زندگي - پروٽين ادارن جي وجود جو هڪ طريقو" حقيقت ۾، nucleic تيزابي سان گڏوگڏ انهن پدارٿن جي دنيا ۾، جيئري ڪم جي سڀني جلوه سبب. هن اخبار ۾، اسين جيڪي ان پروٽين مان سڃاڻي ٻاهر لھندين، مطالع جيڪي ڪميٽيء ان کي سرانجام سان گڏو گڏ مختلف قسمن جي بنيادي ڍانچي خصوصيتن جي وصف بيان.

Peptides - انتهائي منظم polymers

بيشڪ، ٻوٽن ۽ جانورن پروٽين quantitatively ٻئي حياتياتي پدارٿن تي predominant جيئن هڪ جيئري سيل ۾، گڏو گڏ مختلف ڪم جي وڏي انگ کي آپريٽ ڪرڻ. اهي اهڙي تحريڪ، تحفظ، الارم فعل ۽ پوء تي تمام اهم سيلولر عمل، جي هڪ قسم ۾ حصو. مثال طور، جانور ۽ انسان peptides جي سياسي بافتو ۾ ڀتي ڪم جي وزن جي 85٪ تائين شامل آهن، ۽ هڏن ۽ dermis ۾ - 15-50٪ کان.

سڀ سيلولر ۽ بافتو پروٽين جو ٺهيل آهن امينا تيزابي (20 قسمن). ڪينجهر organisms ۾ سندن تعداد هميشه ويهن ذات جي برابر آهي. peptide monomers جي مختلف مجموعا فطرت ۾ پروٽين جو هڪ قسم بڻجي ڪري. اهو 2x10 ¹⁸ جي لحاظ کان ذات جي astronomical تعداد ۾ اندازي مطابق آهي. macromolecules - biochemistry polypeptides ۾ macromolecular حياتياتي polymers سڏيو.

امينا تيزابي - پروٽين monomers

انهن ڪيميائي مرڪب جو سڀ 20 قسمن پروٽين ۽ بنيادي ڍانچي يونٽ جي عام فارمولا NH ₂ -R-COOH ڪيو آهي. اهي amphoteric حياتياتي ٻئي بنيادي ۽ acidic مال استعمال ڪرڻ قابل پدارٿن آهن. نه رڳو سادي پروٽين، پر پڻ پيچيده، ضروري امينا تيزابي پوء-سڏيو رکي. پر جيئن ته valine، lysine طور ضروري monomers، methionine صرف ڪجهه ۾ ملي ڪري سگهجي ٿو belkov.Takie جي قسمن جي طور تي اعلي-گريڊ ڪرڻ جو حوالو ڏنو، پروٽين.

تنهن ڪري، اڪائونٽ ۾ polymer characterizing نه رڳو ڪيئن امينا تيزابي جي ڪيترن ئي پروٽين آهي، پر پڻ monomers ڪهڙي قسم جي macromolecule ۾ peptide ھٿيار جي ٻيلي آهن. شامل ڪريو ته جيئن asparagine، جيئن nonessential امينا تيزابي glutamic امل، cysteine هڪ خودمختيار انسان ۽ جانور جي خانا ۾ synthesized ٿي سگهي ٿو. ضروري monomers بيڪٽيريا، نباتات ۽ fungi ۾ پيدا پروٽين آهي. اھي رڳو کائڻ سان heterotrophic organisms ۾ آيو.

جي روپ ۾ polypeptide جيئن

طور سڃاتو وڃي ٿو، 20 مختلف امينا تيزابي پروٽين انو جي هر طرح جي هڪ plurality کي coupled ڪري سگهجي ٿو. ڪيئن هڪ ٻئي سان monomers جي واجب ٿو؟ اهو ظاهر ٿئي ٿو ڪوڙي تفصيل ڀرسان امينا تيزابي جي carboxyl ۽ amine گروپن ته. هڪ سو-سڏيو peptide ھٿيار، ۽ پاڻي انو جي polycondensation رد عمل جو هڪ byproduct طور مختص آهن. سنڌ جي نتيجي ۾ پروٽين آنو امينا امل residues ۽ repetitive peptide ھٿيار سڃاڻي. تنهن ڪري اهي به polypeptides سڏيندا آهن.

اڪثر، پروٽين نه صرف هڪ پر ڪيترن ئي polypeptide زنجير رکي ۽ امينا امل residues جي ڪيترن ئي هزارين مشتمل ڪري سگهو ٿا. ان کان علاوه، سادو، پروٽين ۽ قابل proteid آهن سندن spatial تشڪيل complicate. هي صرف نه پرائمري، پر به، ثانوي Tertiary ۽ اڃا quaternary جوڙجڪ پيدا. اسان کي وڌيڪ تفصيل سان هن عمل کي ٻڌڻ گھرجي. جيڪي هڪ پروٽين constitutes جي سوال ۾ روشناس اڳتي، مان ڇا جي تشڪيل هن macromolecule ڪئي. اسان کي مليا آهن ته هڪ polypeptide سند covalent ڪيميائي ھٿيار جي هڪ plurality قسمن جا. اها ڳالهه هن جي جوڙجڪ جو بنيادي سڏيو ويندو آهي.

اهو هڪ اهم ڪردار جي مقداري ۽ امينا تيزابي جي معياري انشا، گڏو گڏ انهن جي سلسلي جي تسلسل ادا ڪري ٿي. ثانوي ڍانچي جي helix جي پل تي پٺتي. اهو ڪيترن ئي خودمختيار الطريق هائيڊروجن ھٿيار stabilizes.

پروٽين تنظيم جي اعلي سطح

، globules مثال طور، سياسي پروٽين myoglobin ڪپڙو صرف اهڙي spatial جوڙجڪ ڪئي - Tertiary جوڙجڪ هڪ طالب المولي جي صورت ۾ گهاڻي ۾ پيڪنگ جي نتيجي ۾ آهي. جيئن هڪ خودمختيار هائيڊروجن ھٿيار، ۽ disulfide ھٿيار جي ٺهيل آهي ان کي سهارو آهي (ته cysteine residues ڪيترن ئي پروٽين آنو شامل آهي). Quaternary بڻجي - هن اهڙي hydrophobic يا electrostatic طور تي ڳالهائڻ جي نون قسمن جي، جي ڪيترن ئي پروٽين globules ھڪ ڍانچي ۾ گڏي جو نتيجو آهي. جي peptides ۽ quaternary ڍانچي سان گڏ nonproteinaceous حصو شامل آهي. اهي هي ميگنيشيم ions، لوهه، ٽامي يا residues orthophosphate يا nucleic تيزابي، ۽ lipids ٿي سگهي ٿو.

مضمونن جي پروٽين biosynthesis

اسان عربن مان مليو ڇا اهو پروٽين مان سڃاڻي آهن. اهو امينا امل تسلسل جي تعمير آهي. هڪ polypeptide زنجير ۾ سندن اسيمبلي جي ribosomes ۾ جاء وٺندي - غير جھلي organelles، ٻوٽو آهي ۽ جانور خانا. جي آنو جي biosynthesis ۾ پڻ شامل معلومات ۽ منتقلي آرين آهن. پهرين پروٽين اسيمبلي ۽ ٻيو مختلف امينا تيزابي پھچائي لاء هڪ سانچي آهي. اتي سيلولر biosynthesis جي عمل ۾ ڪنهن dilemma آهي، ڇهن، پروٽين nucleotides يا امينا تيزابي سڃاڻي؟ جواب سادو آهي - امينا تيزابي - ٻنهي سادو ۽ پيچيده جي polypeptides amphoteric حياتياتي مرڪب تي مشتمل آهي. ۾ خانا جي زندگيء جي چڪر ، اتي ان جي سرگرمين جي دورن جڏهن پروٽين synthesis خاص طور تي سرگرم جاء وٺندو آهي. هن پوء-سڏيو اسٽيج J1 ۽ J2 interphase. هن وقت، جي سيل زور ڏئي وڌندڙ ۽ عمارت له، جنهن پروٽين آهي جو تمام گهڻو جي ضرورت آهي. ان کانسواء، mitotic فارم ٻه خيال ۾ خانا آهن، جن مان هر هڪ حياتياتي پدارٿن جي هڪ وڏي رقم جي ضرورت ختم ڪرڻ جي نتيجي ۾، تنهن هوندي به سنڌ جي چينلن ۾ ڇڏيندو endoplasmic reticulum lipids ۽ آڪسيجن جي سرگرم synthesis آهي، ۽ granular EPM ۾ پروٽين جي biosynthesis وٺندي آهي.

پروٽين جو ڪم

ڄاڻندڙ جيڪي هڪ پروٽين مٿي ڪندو، ان جي ذات جي هڪ وڏي ڳالهه ٻولهه، ۽ انهن پدارٿن ۾ پيدائشي عمل جي ڌار مال جي طور تي بيان ڪري سگهجي ٿو. پروٽين سڀ خانا ۽ organelles جي membranes جو حصو، جيئن ته سنڌ جي تعمير جي طور تي ڪم ڪرڻ، هڪ قسم جي پڃري ۾ نماز: mitochondria، chloroplasts، lysosomes، Golgi پيچيده، ۽ پوء تي. gamoglobuliny يا antibody جيئن peptides - سادي پروٽين آهي ته هڪ لان فعل انجام جو مثال آهن. ٻين لفظن، سيلولر چٺي ۾ - هن انهن پدارٿن جي عمل جو نتيجو آهي. هڪ پيچيده پروٽين - keyhole، hemoglobin سان گڏ، جانور ٽرانسپورٽ فعل ٻاهر کڻندا، اهو آهي، ته رت ۾ آڪسيجن کڻندا. پروٽين ته پدارٿن تي مهيا ڪرڻ جي سيل جھلي، جي سيل معلومات اپ ٺاهڻ Signaling، سندس cytoplasm ۾ حاصل ڪرڻ جي ڪوشش ڪري. Albumin peptide مثال طور، دڳ کي ان جي صلاحيت جي لاء، رت جي بنيادي اصولن جي لاء ذميوار آهي. هڪ پڃري ۾ پروٽين ovalbumin اسٽاڪ جي ڍڪيل، ۽ nutrients جو مکيه ذريعو.

پروٽين - جي سيل cytoskeleton جي بنياد

peptides جو اهم ڪم جي هڪ - جي حمايت. اها شڪل ۽ جيئري خانا جي مقدار کي برقرار رکڻ لاء تمام ضروري آهي. جي ائين-سڏيو جوڙجڪ submembrane - microtubules ۽ microfilaments خانا جي اندروني ڍانچين بڻجي لاء مخصوص. سندن انشا ۾ شامل پروٽين، مثال طور، tubulin، با آساني compressed ۽ پکيڙبي ڪري سگهجي ٿو. هن جي سيل مشيني deformations ۾ ان جي شڪل ۾ برقرار رکڻ لاء مدد ڪري.

plasmodesmata - ٻوٽو خانا ۾، پروٽين hyaloplasm سان گڏ، فعل جي حمايت به strands cytoplasm هلائڻ. جي سيل ڀت ۾ pores ذريعي ڪارڻ، اهي ھيٺيون سيلولر جوڙجڪ ته ٻوٽي بافتو بڻجي جي هڪ انگ جي وچ ۾ تعلق جو ڪارڻ.

Enzymes - پروٽين فطرت جو مال

پروٽين جي سڀ کان اهم مال جي هڪ - ڪيميائي ردعمل جي شرح تي سندن اثر. بنيادي پروٽين جزوي denature ڪرڻ جي قابل آهن - Tertiary يا quaternary ڍانچي ۾ عمل macromolecule unwinding. وهي polypeptide سند ڀڄي نه آهي. جزوي denaturation ٻنهي جو اشارو ۽ underlies جي پروٽين جي catalytic فعل. جنهنڪري مال جي نيوڪلئس ۽ خانا جي cytoplasm ۾ biochemical ردعمل جي شرح جو اثر کي enzymes جي صلاحيت آهي. Peptides ته، conversely، ڪيميائي عمل enzymes ۽ inhibitors سڏيو نه جي شرح گھٽائي. مثال طور، هڪ سادي پروٽين Catalase هڪ enzyme جنهن toxic پدارٿن جي هائيڊروجن پرو آڪسائيڊ جي ڌار ٿيندڙ accelerates آهي. اهو ڪيترن ئي ڪيميائي ردعمل جي آخر ۾ پيداوار جي حيثيت جي روپ ۾ آهي. Catalase اڻ ڌريو پدارٿن، پاڻي ۽ آڪسيجن کي ان جي وس ۾ accelerates.

پروٽين جي مال

هن peptides ڪيترن ئي طريقن ۾ (fall) آهن. مثال طور، پاڻي لاء عزت ۽ احترام سان hydrophilic ۽ hydrophobic ۾ تقسيم ڪري سگهجي ٿو. گرمي پد به مختلف جي جوڙجڪ ۽ پروٽين انو جي مال تي اثر. مثال طور، keratin پروٽين - وار ۽ ننهن کي اتحاد ٻنهي گهٽ ۽ تيز گرمي پدن کي سگھو ٿا، i.e. thermolabile آهي. پر پروٽين ovalbumin، اڳ به ذڪر ڪيو، جڏهن 80-100 ° س کي وتندو مڪمل طور تباهه ٿي ويو آهي. هن جو مطلب آهي ته ان جي امينا امل residues جي بنيادي ڍانچي ۾ ڌار ڌار رهيو آهي. هن عمل جي تباهي سڏيو ويندو آهي. باقي سنڌ جي حالتن، اسان جي پروٽين موٽڻ نه ڪري سگهي جي ڏيهي روپ ۾، پيدا نه ڪيو. موٽر پروٽين - actin ۽ milozin جي سياسي fibers ۾ موجود. سندن متبادل contraction ۽ relaxation سياسي ڪم جي بنياد آهي.